POR ENZIMA DE TODAS

RNA
Tal día como hoy, 4 de septiembre, nacía en 1913 Stanford Moore. Compartió el premio Nobel en Química (1972) con Christian Anfinsen y William H. Stein gracias a sus estudios en la estructura de las enzimas ribonucleasas, capaces de degradar ácido ribonucleico y así IMG_20160904_171537destruir RNA virus. Vamos, que se merece un Post en su día.
Además de esta efemérides, le debía un agradecimiento a @CSICCat  por su regalo en el concurso al llegar a 1000 seguidores. Si no lo eres aún, ya estás tardando.

Enzimas, ¿cómo definirlas?
DNMT1

Son proteínas que dan sentido a las reacciones químicas. Cuando digo “dan sentido”, me refiero a sentido hacia delante; puesto que existe dependencia catalítica en muchas reacciones químicas. Catalizar es acelerar el proceso: no es que no tengamos reactivos suficientes, que las condiciones no sean óptimas o que salgan al partido desde el banquillo.No.

Pero sí son indispensables en muchos casos para no tener que esperar una eternidad por los productos.
uno, dos ó tres //
Cuando era pequeña jugaba con la cápsula de la aguja y el botón de 33 RPM y 45 RPM del tocadiscos. He rayado de 0 a 50 vinilos sin confesarlo hasta el día de hoy. Pues si tú también eres manazas como yo o habrás buscado al “anticristo” subiendo y bajando las revoluciones del disco, sabrás de que se trata esto de acelerar el proceso.

El vinilo gira, pero la cosa cambia subiendo las vueltas por minuto. Eso es un catalizador pero, a veces es tan lento el disco, que ni se escucha una nota musical.

Artist's impression of an RNA strand
Las enzimas o biocatalizadores son extraordinariamente eficientes, resistentes a condiciones drásticas en muchas ocasiones, como valores extremos de pH, salinidad, temperaturas o disolvente orgánicos.

Pero esto de las enzimas… ¿de cuándo es?.

Pues como comenta el libro, la propia “Iliada” menciona la rapidez en curar una herida de Ares al añadir látex de higo en leche. Homero desconocía la enzima ficina (de la familia de las proteasas) que ayuda a la coagulación de la sangre.
Las cosas sucedían si total conocimiento entre fermentos solubles y células vivas hasta que, en 1896, los hermanos Buchner mezclaban extracto de levaduras con azúcar para su conservación descubriendo fermentación alcohólica en ausencia de células vivas. Este hecho catalizó el nacimiento de la Bioquímica y, enlazada, la enzimología. Buchner obtuvo el Premio Nobel de Química en 1907, desencadenando un interés científico tanto en conocer sus propiedades y función catalítica.
Acelerando la máquina hasta este siglo XXI, los primeros años significaron un pulo de técnicas genéticas y de biología molecular como síntesis de genes, metanogenómica o análisis masivo de secuencias. Acompañado del avance en herramientas bioinformáticas y modelado molecular, además de la resolución en difracción de rayos X; se replican los campos de aplicación de las proteínas catalíticas, siendo una alternativa rentable y viable a procesos convencionales o nuevos retos.
Rna polimerasa
RNA Polymerase

Algo que me parece maravilloso es que las enzimas pueden regular su actividad en función de la concentración de sustrato, de la presencia de ciertas sustancias o cambios de su entorno. ¡Son inteligentes! No solo eso, se adaptan a las necesidades cambiantes de energía y biomoléculas, regulando la velocidad de un proceso global. HIV RNA
No solo sirven para actuar en reacciones a nuestro antojo: de todos es conocido, y sino puedes verlo en una analítica, la fosfatasa alcalina entra en el análisis de sangre. Con ella, por ejemplo, se puede diagnosticar enfermedades como la Hepatitis o cáncer de huesos.

Enzimas están “encima” de detergentes, pañales, biodiesel, en alimentos o telas.
Edulcorantes como el caso de aspartamo está formado a partir de ácido aspártico y fenilalanina pero en una configuración concreta; para llegar a buen fin llamamos a una enzima proteasa: termolisina, que rompe aminoácidos pero enlaza péptidos eficientemente.
Sorafenib bound to cdk8/cyclin C
Y volviendo a la efemérides, Stanford Moore se crió en Nashville en un ambiente afín con el conocimiento. Se licenció en Química en la Universidad Vanderbilt con la calificación summa cum laude en 1935.
Tras la licenciatura, se marcha becado a la Universidad de Wisconsin, donde se doctoró en química orgánica en 1938, basando su tesis sobre la caracterización de hidratos de carbono como los derivados de benzimidazol.
Después de un forzado parón por la Segunda Guerra Mundial, el Instituto Rockefeller, donde trabajaba Moore conjuntamente con Willian Stein y Max Bergmann, perdía a éste último, pero continuaban, más limitados, sus investigaciones y otras nuevas.
En este marco desarrollaron los métodos cromatográficos cuantitativos para el análisis de aminoácidos, su automatización y la utilización de estas técnicas para la investigación de la química de proteínas que les llevaron al atril de la entrega del galardón internacional.
Obtuvo la Medalla Premio Nobel Cromatografía y Electroforesis (1964)
• Medalla Richards (1972) de la Sociedad Americana de Química.
• Medalla Lingerstrom-Lang (1972).
• Premio Nobel de Química (1972): “Por sus trabajos acerca de la ribonucleasa, en especial en lo concerniente a la forma y actividad de los aminoácidos” (compartido con Christian Boehmer Anfinsen y William Howard Stein).

Se esperan importantes avances en el campo de fármacos específicos que actúen como inhibidores de enzimas clave en procesos cancerosos y otras patologías.

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